А-центр

А-центр); і можливо, що для збудження рецептора необхідно, щоб як А -, так і Б - центри були з'єднані з ацетилхоліном. Якщо ж Антіхолінестеразноє отрута зв'язується з Б - центром рецептора, то доданий потім ацетилхолін може реагувати тільки з А-центром. Для пояснення знайдених явищ передбачається, що взаємодія антихолінестеразну отрути з Б - центром рецептора оборотно, в той час як його реакція з Б - центром холінесте-рази відносно необоротна.

Про вплив А-центрів або інших домішково-вакансійних-них комплексів на радіаційну стійкість приладів відомо дуже мало. Однак оскільки відомо, що кремнієві вакансії рухливі при кімнатній температурі і схильні до утворення комплексів з киснем і фосфором[77, 78], То безсумнівно корисними і цікавими були б дослідження впливу різних домішок на радіаційну стійкість напівпровідникових приладів.

Порівнюючи ці криві з кривими для а-центрів ( Мал. 82), можна відзначити їх зовнішню схожість: в обох випадках початкові швидкі ділянки релаксації змінюються більш повільними.

Таким чином, зі збільшенням концентрації а-центрів прилипання час релаксації збільшується.

Зниження дифракційної ефективності записаних на FA-центрах голограм в залежності від числа додаткових записів (наведені дві серії експериментів. Редер[3.53]Щодо докладно дослідив голографіче-ські властивості записів на А-центрах в КС1 - Na. При великих енергіях записи відбувається зменшення дифракційної ефективності. Це пов'язано з тим, що відбувається як загальне знебарвлення забарвлення кристала, так і засвічування попередніх записів.

Слід підкреслити, що це всього лише другий випадок вивчення хиральности а-центру амінокислоти в біосинтезі рослинних алкалоїдів (перший відноситься до алкалоїдів Amaryilidaceaef де не було виявлено відмінності між включенням L - і D-ти-Розіна в норплювіін і лікорін[80] ); в той же час є велика кількість робіт такого роду з біосинтезу продуктів метаболізму мікроорганізмів.

Це особливо неприємна побічна реакція, оскільки вона зазвичай призводить до рацемизации хірального а-центру. Рацемізації залишків індивідуальних амінокислот у поліпептиду часто призводить до утворення практично нероздільних сумішей діа-стереомеров. Крім того, біологічні властивості пептидів, створення яких найчастіше є метою пептидного синтезу, зазвичай критичним чином залежать від правильності стереохимии. Зникнення оптичної активності оксазолонов (1) зазвичай приписується виникнення резонансно стабілізованого аніону схема (4) і, отже, спосіб активації повинен бути обраний з великою обережністю, і до того ж так, щоб звести до мінімуму утворення оксазолона. На освіту оксазолона впливає природа Af-ацильного заступника, а також розчинник і сила підстави. При плануванні пептидного синтезу всі ці фактори повинні бути прийняті до уваги.

Молекули Н2О і NH3 адсорбуються досить добре на всіх апротонних центрах, включаючи і а-центри.

При температурах, при яких поодинокі аніонні вакансії стабільні, руйнування F-центрів, обумовлене поглинанням f - світла, має супроводжуватися одночасним виникненням а-центрів поглинання.

Спектр гексахлорацетона, адсорбованого V-АЬОз при температурах 22 (1150 (2 і 250 С (3. Пері вважає, що молекули ССЬ, мають смугу поглинання 2370 см-1 пов'язані з особливим типом поверхневих центрів, які він назвав а-центрами. Молекули СО2 адсорбовані на цих центрах, які не видаляються з поверхні після відкачування при 100 ° С протягом 30 хв. Ця концентрація залежить від температури обробки окису алюмінію і зростає зі збільшенням ступеня дегідроксілірованія поверхні. Робиться висновок про те, що ці центри відмінні від уже розглянутих центрів типу Льюїса і можуть являти собою напружені алюмокисневі містки типу А1 - О - А1 або А1 О2 - А1 що виникають при видаленні з поверхні гидроксиль-них груп. Пері вважає, що ці центри відіграють велику роль в прояві каталітичних властивостей поверхні.

Терминация білкового син - приєднується один з RF-факторів, в результаті чого відбувається теза гідроліз складноефірний зв'язку, що з'єднує поліпептид і тРНК. Нарешті, остання стадія - термінація здійснюється, коли рибосома досягає терминирующего кодону - UAA, UAG або UGA, який виявляється в А-центрі.

Спектри СО2 адсорбированной на окису алюмінію /- зразок відкачано при 700 С.

Зміна спектра молекул СО2 адсорбованих модифікованої - фтором окисом алюмінію, пояснюється[30], Як і в разі обробки НС1 зміною властивостей а-центрів. На рис. 119 представлений спектр СО2 адсорбированной на вихідної і модифікованої фтором окису алюмінію.

Як зазначено вище, спостерігаючи виборчу адсорбцію цих молекул алюмосілікагелямі, Пері[20]припустив, що на поверхні існує особливий тип центрів адсорбції, так звані а-центри. Пері вважає, що ці центри утворюються при видаленні з поверхні гидроксиль-них груп, пов'язаних з поверхневими атомами алюмінію алюмосілікагеля. Освіта поверхневих гідроксильних груп при адсорбції НС1 зневоднені і дегідроксіліровенним алюмосілікагелем вказує, на думку Пері, на існування на поверхні реакційноздатного іона кисню. Подібні стани іона кисню не мають місця на поверхні чистих кремнеземів.

Залежність виміряних величин енергії активації десорбції р-азоту від поверхневої концентрації. З максимуму концентрації, що досягається при 298 К, можна встановити, що енергія зв'язку дорівнює приблизно 20 ккал /моль для азоту, що утримується на а-центрах. Так само, як і для р-со-стояння, десорбція зсувається в бік низьких температур при збільшенні тривалості періоду адсорбції. Концентрація сс-азоту сама проходить через максимум. При однакових початкових концентраціях а-азоту виділення газу відбувається при більш низьких температурах для більш високої концентрації р-азоту. Це підтверджує, що енергія активації десорбції для ос-стану знижується в присутності великої кількості атомів азоту в (5-стані. Такі антибіотики, як норвалін і індолміцін, перешкоджають утворенню аміноацил-т РНК; стрептоміцин, неоміцин, конвалін, аурінтрікарбоновая кислота інгібують ініціацію трансляції; тетрациклін і стрептограмінів інгібують елонгацію, перешкоджаючи зв'язуванню аміноацил-т РНК з А-центром рибосоми. Пептидилтрансферазної реакція блокується пуромицин і хлор-амфеніколом, а транслокація - еритроміцином і біоміцином.

Таким чином, в пептідільний центрі локалізується формілметіо-нин - тРНК, а в аміноацільном - тРНК, поєднана з наступною після ме-метіонін амінокислотою. Наступним етапом елонгації є гідроліз складноефірний зв'язку, перенос формілметіонін з Р - центру в А-центр і освіту пептидного зв'язку. Цей процес здійснюється за допомогою ферменту транспептід ази, що входить до складу 50S рибосомальної субодиниці. Перебувала до цього в Р - центрі тРНКШе1 відділяється від рибосоми і йде в цитоплазму. Переміщення рибосоми по ланцюгу мРНК відбувається за допомогою третього фактора елонгації TF-G і вимагає витрати енергії ГТФ. Таким чином, завершується цикл елонгації, і білок-синтезує система готова до утворення Наступного пептидного зв'язку.

Фракционированием звільненого від клітин екстракту Bacillus breuis виділена синтетаза грамицидина С, що складається з легкої і важкої фракцій ферментної системи. Легкий фермент специфічно активує L-фенілаланін, виходить відповідний аденилат з перенесенням амінокислоти на тіольний угруповання молекули ферменту, хіральний а-центр якої має D-конфігурацію. Хоча цей механізм не з'ясований до кінця, відома його незалежність від коферментів і він, можливо, каталізується підставами.

Іншими словами, це інтервал]а - б, з б[, з якого виключена точка а-центр інтервалу.

Було показано, що на відміну від окису алюмінію фторування або не змінює властивостей сильних кислотних центрів (а-центрів, див. Розділ VIII), або призводить до їх блокування. Відповідно зменшується активність цих каталізаторів в реакції полімеризації бутилену. Спектри показують, що обробка алюмосілікагеля NH4F при 600 С з подальшою відкачуванням при 700 С, як і в разі окису алюмінію (див. главу VIII), призводить до видалення всіх гідроксильних груп.

А-центр); і можливо, що для збудження рецептора необхідно, щоб як А -, так і Б - центри були з'єднані з ацетилхоліном. Якщо ж Антіхолінестеразноє отрута зв'язується з Б - центром рецептора, то доданий потім ацетилхолін може реагувати тільки з А-центром. Для пояснення знайдених явищ передбачається, що взаємодія антихолінестеразну отрути з Б - центром рецептора оборотно, в той час як його реакція з Б - центром холінесте-рази відносно необоротна.

Крім того, центри забарвлення можна розділити на електрично нейтральні і заряджені по відношенню до кристалічній решітці. До нейтральним центрам відносяться F -, FA - і М - центри, а до зарядженим - F - і а-центри. Заряджені центри зазвичай можуть в кристалі існувати тільки попарно, взаємно компенсуючи при цьому свій електричний заряд. До таких парам, наприклад, відносяться F - і сс-центри.

Зміна яскравості флуоресценції NaCI - Ag в ультрафіолетової області в залежності від тривалості рентгенізаціі. При поглинанні нерентгенізованним фосфором NaCI-Сі світла, відповідного активаторной смузі поглинання, в ньому порушується сінефіолетовая флуоресценція, що тягнеться в ультрафіолетову область спектру. Після опромінення фосфору NaCI-Сі рентгеновимі променями яскравість цієї флуоресценції зменшується, але одночасно виникають нові смуги збудження з максимумами при 300т[г (А-центри) і 360 /П[г (А - центри), що викликають флуоресценцію оранжево-жовтого і червоного кольору , яскравість якої, навпаки, зростає зі збільшенням тривалості рентгенізаціі. Таким чином, обидва процеси - зменшення концентрації іонних центрів і освіту атомарних центрів світіння - взаємно пов'язані.

Максимуми смуг поглинання атомарних центрів срібла і F-центрів. Отже, в лужногалоїдних фосфору зазначені смуги обумовлені двома різними видами атомарних центрів. Обидва види атомарних центрів відрізняються між собою не тільки своїми спектрами поглинання, але і за спектрами флуоресценції. Для А-центрів у разі фосфорів NaCl - Ag характерна зелена флуоресценція, тоді як для А - центрів характерна флуоресценція оранжевого кольору.

Фактор елонгації EF-Tu утворює комплекс з GTP, який, в свою чергу, взаємодіє з аміноацил-т РНК з утворенням потрійного комплексу. При цьому відбувається гідроліз GTP і комплекс Tu-GDP відділяється від рибосоми. В результаті аміноацил-т РНК в А-центрі розташовується поруч з пептидил-т РНК, яка знаходиться в Р - центрі і взаємодіє з попереднім кодоном.

Незважаючи на двустадийному механізм, процес, очевидно, повністю стереоспеціфічен. Більш того, якщо лейцину дейтерірованного аналогічним чином, дей-виявляється тільки в а - і р-центрах. У у-положенні дей-ні, що вказує на відсутність міграції подвійного зв'язку при відновленні. Важливе значення, властиве механізму - взаємозумовленість оптичної чистоти f і а-центру.

Легко підрахувати число макроергів, які витрачаються на освіту однієї поліпептидного зв'язку. При активації амінокислот АТФ гідролізується до АМФ, що еквівалентно витраті двох макроергів, а ініціація трансляції вимагає один макроерг ГТФ. В процесі елонгації витрачається два макроергів ГТФ: один на доставку аміноацил-т РНК в А-центр рибосоми, а другий - на процес транслокації. І нарешті, на терминацию потрібно один макро-ерг ГТФ.

Механізм антибіотичної дії тетрацикліну до теперішнього часу остаточно ие встановлено. Уже в 1950 році було показано, що хлортетрациклин є специфічним інгібітором синтезу білка у Staphylococcus aureus. В даний час відомо, що тетрациклін в присутності іоіов калію і магнію утворюють міцні комплекси (1: 1) як з 70S рибосомами прокариотов, так і з 80S рибосомами еукаріотів і повністю блокують синтез білка. Конкретні мішені дії тетрацикліну - 30S і 40S субчастіци рибосом, а точніше - їх ділянки акцепторного зв'язування аміноацил-т РНК (А-центри) (див. С. Взаємодія тетрацикліну з рибосомами (і полісомах) оборотно, і це обумовлює бактериостатический характер їх активності.

Процес елонгації прийнято ділити на 3 стадії: впізнавання кодону і зв'язування аміноацил-т РНК, освіту пептидного зв'язку і транслокація. на I стадії відповідно до природи кодону мРНК у вільний А-ділянка рибосоми доставляється аміноацил-т РНК за участю фактора елонгації Tu. Цей процес вимагає витрати енергії і пов'язаний з гідролізом ГТФ і утворенням міцно пов'язаного комплексу Tu-ГТФ. Утворився комплекс піддається дисоціації тільки в присутності другого фактора елонгації Ts, при якому звільнився фактор Tu може знову, з'єднуючись з молекулою ГТФ, взяти участь в доставці аа -т РНК в рибосому. З цього моменту починається II стадія елонгації-освіту першої пептидного зв'язку. Для цього в рибосомі здійснюється ферментативна реакція транспептидирования між формілметіоніл-т РНК в П - центрі і нової аа-т РНК в А-центрі. У процесі цієї реакції залишок формілметіонін переноситься на вільну NH2 - rpynny аа-т РНК і замикається перша пептидний зв'язок в майбутньої поліпептидного ланцюга. Паралельно з пеп-тідільного центру звільняється тРНК Мет в цитозоль. Фермент, що каталізує реакцію транспептірованія, отримав назву пептидил-трансферази (рис. 14.7); він, найімовірніше, є складовою частиною білків 50S субчастіци.



Інші публікації на тему:
  • Оптичний центр - дзеркало
  • Центр - вписана окружність - трикутник
  • Центр - шукана дуга